|
|
ОглавлениеЧасть I. Основы общей химии. Глава 1. Основные понятия и законы химии Глава 2. Строение атома. Периодичность химических свойств элементов Глава 3. Энергетика химических процессов Глава 4. Кинетика химических реакций Глава 6. Электрохимические системы Глава 7. Химия неорганических соединений Часть II. Основы биоорганической химии. Глава 8. Углерод - основа органических соединений Глава 12. Нуклеотиды и нуклеиновые кислоты Глоссарий основных терминов и понятий общей химии Для бесплатного чтения доступна только часть главы! Для чтения полной версии необходимо приобрести книгуГЛАВА 9. АМИНОКИСЛОТЫ И БЕЛКИ9.1. Аминокислоты. Их общая характеристикаАминокислоты — такие карбоновые кислоты, в молекуле которых атом водорода у а-углеродного атома замещен аминогруппой: где R — радикал — часть молекулы, имеющая различное химическое строение. Аминокислоты, входящие в состав белков, называются протеиногенными (табл. 9.1). Таблица 9.1 Протеиногенные аминокислоты 9.2. Классификация аминокислотВ основу классификации аминокислот положены разные признаки. 1. По числу —СООН и —NH2 групп аминокислоты бывают: • моноаминомонокарбоновые (глицин, аланин, серин, треонин, валин и др.) — содержат одну аминогруппу и одну карбоксильную; • диаминомонокарбоновые (лизин, аргинин, орнитин) — в составе радикала есть аминогруппа; • моноаминодикарбоновые (аспарагиновая, глутаминовая кислоты) — в составе радикала есть карбоксильная группа; • диаминодикарбоновые (цистин) — в составе радикала есть и аминогруппа, и карбоксильная (цистин можно рассматривать как удвоенную молекулу цистеина с потерей двух атомов водорода). 2. По строению радикала аминокислоты бывают: • ациклические или алифатические (глицин, аланин, изолейцин и др.); • циклические или ароматические (фенилаланин, тирозин и др.). 3. По полярности боковых цепей аминокислоты бывают: • неполярные или гидрофобные — алифатические аминокислоты, не несущие гетероатомов (N, O или S), циклических группировок, а также малополярны метионин и цистеин (цистеин существует только в недиссоциированном состоянии); • полярные — аминокислоты, несущие сульфгидрильную, гидроксильную, амидную группы. В водных растворах эти аминокислоты могут быть нейтральными (моноаминомонокарбоновые), заряженными отрицательно (аспарагиновая, глутаминовая кислоты) за счет карбоксильных группы боковых цепей (дают кислую реакцию среды), заряженными положительно (лизин, аргинин) за счет аминогрупп радикала (дают щелочную реакцию среды). 4. По биологической ценности для человека аминокислоты бывают заменимые — могут вырабатываться в организме человека, незаменимые — не могут синтезироваться в организме человека и должны поступать с пищей (валин, лейцин, изолейцин, норлейцин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин условно незаменимы, для детей — аргинин, гистидин). 5. По участию в обмене веществ (по продуктам их превращений) аминокислоты бывают: гликогенные — превращаются преимущественно в глюкозу (углеводы), кетогенные — превращаются преимущественно в кетоновые тела. 9.3. Физико-химические свойства аминокислотАминокислоты — кристаллы белого или желтого цвета, растворимость в воде разная, что зависит от химического состава радикала. Если в радикале преобладают гидрофобные группировки (например, —СН3), то аминокислоты плохо растворимы. Гидрофильные группировки (—СООН, —ОН, —NH2) увеличивают растворимость аминокислот. В целом, аминокислоты можно называть бифилами. Для аминокислот (кроме глицина) характерна стереоизомерия. Эталоном для определения принадлежности аминокислот к D- или Х-ряду служит аминокислота аланин: В случаях, когда аминокислота содержит более одного асимметрического атома углерода, ее конфигурацию определяют по взаиморасположению замещающих групп при а-углеродном атоме. Преобладающее большинство природных аминокислот относится к L-ряду Лишь в некоторых низкомолекулярных пептидах обнаружены в небольшом количестве D-аминокислоты. При растворении аминокислот они диссоциируют и как кислоты, и как основания, т.е. являются амфотерными электролитами. Как кислоты они диссоциируют на протон и анион кислотного остатка: Как основания диссоциируют с освобождением гидрооксид-иона: Иными словами, аминокислоты служат как донорами, так и акцепторами протона водорода, т.е. существуют в растворе в виде амфиионов: В химические реакции аминокислоты вступают как кислоты и как основания. 1. Как кислоты реагируют: • с основаниями, активными металлами, их оксидами и солями: • со спиртами (реакция этерификации): 2. Как основания реагируют с кислотами: Характерные реакции для аминокислот те, в которых принимают участие их функциональные группы — α -карбоксильная или α -аминная, а также функциональные группы радикалов. Карбоксильная группа, кроме реакции этерификации, может давать реакции образования амидов с аммиаком; в процессе биосинтеза белка аминокислоты активируются по карбоксильной группе путем присоединения АТФ и специфически реагируют с транспортными РНК. Аминогруппа аминокислот может вступать в специфические реакции с нингидрином, фенилтиоизоцианатом (реакция Эдмана), 2,4-ди-нитрофторфенолом (реакция Сэнгера) и др. Эти реакции используются для идентификации и количественного определения аминокислот в растворах и биологических средах. 3. Реакция конденсации. Аминокислоты вступают во взаимодействие друг с другом за счет карбоксильной и аминогруппы с выделением Н2О и образованием кислото-амидной (пептидной связи). Так образуются биогенные полипептиды и высокомолекулярные полимеры — белки: 9.4. Биогенные олигопептидыПептидные цепи небольшой длины, содержащие не более 50 аминокислотных остатков (Mr до 6000), называют пептидами или полипептидами. Многие из них являются биологически активными молекулами. Так, трипептид глутатион (глу-цис-гли) — активный антиоксидант, нонапептиды окситоцин и вазопрессин — гормоны задней доли гипофиза, регулирующие соответственно сокращение гладкой мускулатуры и диурез; эндорфины гипофиза выступают нейромедиаторами и нейромодуляторами. К пептидам мышц относятся карнозин (ала-гис) и ансерин (ала-мет-гис). Октапептиды ангиотонины обладают сосудосуживающим действием. Пептидная цепь имеет одно направление и два разных конца — N-конец, несущий свободную аминогруппу первой аминокислоты и С-конец, несущий карбоксильную группу последней аминокислоты. Название пептида строится из тривиальных названий аминокислот с изменением окончания на «-ил» у всех аминокислот, кроме С-концевой. Например, последовательность глу-цис-гли в глутатионе расшифровывается как глутамил-цистеинил-глицин. При написании последовательностей пептидов вместо полного названия аминокислот принято трехбуквенное сокращение. Внимание! Авторские права на книгу "Основы общей и биоорганической химии. Учебное пособие" (Артёмова Э.К., Дмитриев Е.В.) охраняются законодательством! |
||||||||||||||||||||||
